Le uova, regine degli alimenti proteici

0
615
le uova

L’albume dell’uovo, o “bianco”, di gallina, Gallus domesticus, è costituito quasi per intero di acqua e da un 11-13% di proteine. Molti degli impieghi culinari de “le uova” possono essere spiegati in base alle proprietà di queste proteine.

Ne “le uova” crude l’albume non è omogeneo, ma si presenta organizzato in quattro strati, due dei quali più densi rispetto agli altri. Lo strato più interno prosegue nella calaze, che sono strutture filamentose che sospendono il tuorlo al centro dell’uovo.

L’unica differenza tra i vari strati è la concentrazione di ovomucina, che ne determina la viscosità. In tutti gli impieghi alimentari, l’albume è completamente mescolato e perciò può essere considerato a tutti gli effetti come un’unica soluzione acquosa delle proteine globulari elencate nella tabella.

Fa eccezione l’ovomucina, in quanto apparentemente forma delle fibre che sono le principali responsabili della viscosità dell’albume.

La proteina più abbondante ne “le uova” è l’ovoalbumina, una glicofosfoproteina. Analogamente a quanto avviene in a- e b-caseina, la serina lega fino a due gruppi fosforici, mentre l’asparagina lega un carboidrato formato da due o più unità di N-acetilglucosammina, che a loro volta legano numerose unità di mannosio.

L’ovalbumina si denatura facilmente per effetto del calore. La catena polipeptidica di questa proteina possiede sei residui di cisteina, due dei quali formano un ponte disolfuro che consolida la sua struttura tridimensionale.

L’aumento di temperatura provoca lo svolgimento della catena polipeptidica rendendo possibile la formazione di altri legami disolfuro, non solo intramolecolari, ma anche tra molecole vicine, formando il gel tipico dell’albume cotto.

L’ovalbumina è anche molto sensibile alla denaturazione nelle interfacce aria-acqua e grasso-acqua. Le catene polipeptidiche delle proteine globulari tendono a ripiegarsi su se stesse in modo tale che gli amminoacidi idrofobi si trovino al centro della molecola, separati dall’acqua che li circonda.

Se una parte della proteina viene a contatto con dell’aria o del grasso, il vantaggio di questo tipo di conformazione viene meno e la proteina si distende, o in altri termini, si denatura.

Le proteine denaturate interagiscono tra loro ma, invece di dare origine a un gel solido, formano una pellicola intorno alle bolle d’aria o alle goccioline di grasso, stabilizzando rispettivamente le schiume (come nelle meringhe) o le emulsioni (come negli impasti per torte).

Un successivo riscaldamento provoca un’ulteriore denaturazione che stabilizza definitivamente queste strutture pellicolari.

Mentre gli albumi a neve non è un processo facile da controllare: una battitura troppo prolungata denatura una quantità eccessiva di ovalbumina, lasciandone poca intatta per legare l’acqua. L’operazione dovrebbe quindi terminare non appena si raggiunge la massima consistenza, precedendo oltre s’incorporerebbe, infatti, altra aria, indebolendo la struttura della schiuma.

La conalbumina, un’altra glicoproteina, è una metalloproteina analoga alla lattoferrina del latte. Essa si comporta in modo simile all’ovalbumina, ma è coinvolta in un aspetto piuttosto peculiare dell’arte culinaria.

È noto che per montare gli albumi, le ciotole di vetro sono preferibili a quelle di plastica, a causa delle tracce di grasso che facilmente contaminano le superfici di questo tipo di contenitori, interferendo con la formazione della schiuma.

Le ciotole migliori in assoluto, tuttavia, sono di rame,

probabilmente perché la conalbumina si lega agli ioni Cu e il complesso metallo proteico è più resistente alla denaturazione, sopportando meglio una battitura eccessivamente prolungata.

L’ovomucoide, un’altra glicoproteina, conferisce all’albume la sua elevata viscosità che, nonostante sia importante per la stabilità della schiuma, se eccessiva può rendere difficoltosa l’azione delle fruste. Ecco perché le uova per la preparazione di torte e meringhe non dovrebbero essere usate fredde, quando la loro viscosità è maggiore.

La stabilità della schiuma è massima quando il pH è in prossimità del punto isoelettrico delle proteine. Molti amminoacidi delle proteine hanno nelle catene laterali gruppi ionizzabili, come nel caso di acido aspartico e glutammico, di lisina, arginina e istidina.

La ionizzazione di questi gruppi è funzione della concentrazione idrogenionica, ossia del pH:

Il punto isoelettrico di una proteina è quel pH al quale il numero delle cariche elettriche positive eguaglia quello delle cariche negative e la proteina è globalmente neutra.

In queste condizioni le molecole delle proteine non si respingono come quando sono cariche, ma possono interagire tra loro più fortemente.

In cucina si sfrutta quest’effetto impiegando cremortartaro (tartato acido di potassio) o una piccola quantità di aceto.

VN:F [1.9.22_1171]

Quanto ti e` stato utile questo articolo?

Rating: 5.5/10 (2 votes cast)
Le uova, regine degli alimenti proteici, 5.5 out of 10 based on 2 ratings

lascia un commento

Please enter your comment!
Please enter your name here