Le proteine…

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Le proteine costituiscono la terza classe di macrocostituenti dei sistemi viventi, e quindi degli alimenti, a essere presa in considerazione (nonostante l’importanza degli acidi nucleici nei sistemi viventi, RNA e DNA sono privi di interesse per quanto concerne la composizione degli alimenti nella nostra dieta.

Sono polimeri dalla struttura molto complessa e con pesi molecolari che spaziano da circa 10.000 a svariati milioni. Le unità monometriche che le costituiscono, gli aminoacidi, si legano con un  unico tipo di legame, il legame peptidico, e la loro varietà è decisamente limitata sia per quanto riguarda il loro numero, sia perché sono essenzialmente comuni a tutte le proteine. Inoltre la catena polipeptidica non è mai ramificata e perciò l’eccezionalità di ogni proteina è dovuta a sottili differenze e alla diversità delle variazioni della struttura e delle proprietà funzionali che la natura opera su questo semplice tema.

Le caratteristiche peculiari di un particolare tipo di proteina derivano solamente dalla sequenza dei suoi aminoacidi, unica in ogni proteina. La lunghezza della catena è rigorosamente definita, così come il susseguirsi degli amminoacidi, determinati dalla sequenza delle basi di DNA, che costituiscono il nostro corredo genetico.

Per ciascuna proteina, anche se un solo aminoacido dovesse variare , con buona probabilità anche l’attività biologica della stessa potrebbe venire meno.

 Fig. P.1-Contenuto proteico totale di alcuni cibi e bevande

Amminoacidi

 Tutti gli amminoacidi presenti nelle proteine hanno la stessa formula generale, eccetto per la prolina e l’idrossiprolina  alle quali questo schema non è applicabile: come si può evincere dalle formule strutturali in figura. L’atomo di carbonio centrale lega la catena laterale (R) che caratterizza ogni aminoacido, il gruppo carbossilico e quello amminico, ed è noto come carbonio in . Ad eccezione della glicina, nella quale R= H, questo carbonio porta quattro sostituenti diversi, ossia è un carbonio asimmetrico.

 

Fig P.2- I 20 aminoacidi proteici. Nella figura sono evidenziate

le catene laterali di ogni aminoacido

Questo significa che al pari degli zuccheri, gli amminoacidi sono otticamente attivi. Nelle proteine sono presenti solo i membri della serie L-, con una configurazione come quella riportata dalla figura P.3 che rappresenta il gruppo amminico o quello carbossilico nel loro stato ionizzato, per dare uno zwitterione, struttura che prevale a pH neutri.

 

Fig.P.3- zwitterione

Gli amminoacidi D- sono noti in natura, ma non entrano a far parte delle proteine, si trovano tra i costituenti della parete cellulare di certi batteri e in alcuni antibiotici. Gli amminoacidi liberi non sono molto importanti, sebbene contribuiscono all’aroma di molti alimenti.

Le strutture delle catene laterali di 20 amminoacidi presenti nella maggior parte delle proteine sono riportate in figura nella quale sono comprese anche idrossilisina e idrossiprolina, presenti in alcune proteine strutturali degli animali specialmente nel collagene.

Possono essere utilizzati diversi approcci per classificare gli amminoacidi, il più utile dei quali prende in considerazione le proprietà della catena laterale, piuttosto che della struttura chimica. La ionizzazione di alcune catene laterali è ovviamente influenzata dal pH dell’ambiente nel quale la proteine si trova, o dalle condizioni particolari che possono prevalere nel sito attivo nel sito attivo di un enzima.

 STRUTTURA PROTEICA

Gli amminoacidi di una proteina sono legati tra loro mediante i cosiddetti “legami peptidici” che si formano tra un gruppo amminico che reagisce con uno carbossilico di un altro amminoacido con la perdita di una molecola di acqua, dando origine a una struttura ammidica.

Naturalmente il meccanismo reale coinvolto nella sintesi proteica dei sistemi viventi è considerevolmente più complesso di quanto una semplice freccia lasci intendere , non ultimo perché gli enzimi coinvolti, contenuti negli organelli cellulari noti come ribosomi , non hanno solo il compito di formare i legami , ma anche quello di assicurare che gli amminoacidi si combinano nella sequenza corretta.

Fig.P.4-formazione del legame peptidico. Le estremità amminiaa o carbossilica di una catena sono spesso chiamate rispettivamente N-terminale  e C-terminale.

 

 

 

 

Fig.P.5-il piano del legame peptidico

 

La delocalizzazione degli elettroni del legame peptidico  conferisce al legame C-N una considerevole caratteristica di doppio legame , impedendone la rotazione. Ne consegue che tutti i sei atomi giacciono sullo stesso piano detto, perciò del legame ammidico.

Questi piani possono essere visualizzati  per tutta la lunghezza della catena e sono legati al carbonio a di ogni successivo residuo amminoacidico. La catena polipeptidica di figura P.5. È stata disegnata con scarsa considerazione per la configurazione tetraedrica dei legami attorno al carbonio  a. In realtà  la catena assume un arrangiamento ripiegato più compatto che può essere definito dagli angoli di rotazione intorno ai legami  Ca -N e Ca – C. Se un particolare paio di questi angoli si ripete sui successivi atomi di carbonio  a, il polipeptide assume un profilo regolare che in genere sarà un’elica, ma che in ultima analisi no n sarà troppo diverso dalla rappresentazione a zig-zag come in figura.

Il ripiegamento della catena polipeptidica in una proteina è determinato proprio dalla sequenza degli amminoacidi secondo modalità che solo adesso cominciano ad essere comprese, grazie all’uso di metodi avanzati metodi di calcolo computazionale. All’interno della molecola, lo schema unico di ripiegamento della catena polipeptidica è mantenuto da una serie di legami di vario tipo. Legami di natura covalente, cosiddetti legami disolfuro, si trovano a legare tra loro de residui di cisteina (il dimero formato con un legame tra due gruppi solfidrici è noto come cisteina).

Fig.P.6-legame disolfuro

Il legame idrogeno è particolarmente importante per mantenere l’ordine spaziale lungo la catena, e la ben nota a-elica deriva dalla ripetizione di questi legami tra l’ossigeno carbonilico e l’idrogeno del gruppo amminico di tre residui successivi, come in figura.

 

Fig.P-7- a– elica

La catena laterale di ogni amminoacido, nella struttura elicoidale, è orientata esternamente rispetto all’asse dell’elica , permettendo così di stabilire altri legami per un ripiegamento su larga scala della catena, come avviene nelle proteine globulari.

Oltre ai ponti cisteina-cisteina sopra citai, l’esame della figura….può suggerire la forte tendenza alla formazione di legami idrogeno all’interno della catena,in particolare per quanto riguarda i gruppi amminici di glutammina e asparagina. Le catene laterali idrofobe tendono a orientarsi in modo tale da minimizzare le interazioni in ambiente acquoso. Questo comportamento è uno dei fattori più importanti per mantenere la corretta struttura del  polipeptide, ed è comunemente chiamato con il nome di “legame idrofobico”.

Il ruolo biologico di una certa proteina, qualunque essa sia, è sempre subordinato al corretto ripiegamento della sua struttura, al fine di mantenere le catene laterali degli amminoacidi nella giusta posizione spaziale. Non sorprenda che pH estremi e alte temperature rompano le forze che mantengono la proteina nella giusta struttura e portino alla sua “denaturazione”. In pochi casi proteine estremamente purificate , una volta denaturate, possono essere indotte a riorganizzarsi nell’arrangiamento iniziale, cosa che negli alimenti è estremamente improbabile.

È molto più comune che proteine denaturate formino nuove interazioni tra loro  che causano precipitazione, solidificazione o formazione di gel. Questo è ciò che succede quando si riscalda l’albume dell’uovo, costituito da acqua  (88%) e materiale proteico (12%). Il calore provoca la denaturazione delle proteine, formando un solido ch intrappola l’acqua presente. In modo simile, durante la cottura del fegato, le proteine contenute all’interno delle sue cellule si denaturano. Col prolungarsi del processo, la sua consistenza aumenta fino ad assumere una tessitura molto compatta e poco appetibile, dovuta alla formazione di un reticolo tra le catene proteiche.

La denaturazione delle proteine contenute negli alimenti non è necessariamente un fenomeno indesiderabile. Molti ortaggi sono sbollentati, a vapore o con acqua bollente prima del surgelamento per inattivare alcuni enzimi, in modo particolare le lipossigenasi , la cui attività può portare allo sviluppo di odori non graditi.

Nelle specie viventi le proteine hanno numerosi compiti. Sono proteine gli enzimi, che catalizzano tutte le reazioni che stanno alla base di tutti i processi vitali, le molecole di trasporto (carrier), come l’emoglobina, che trasporta l’ossigeno nel sangue, o le permeasi, che governano i meccanismi di migrazione attraverso le membrane indipendentemente dal gradiente di concentrazione. Un altro gruppo di proteine è costituito dalle immunoglobuline, che formano gli anticorpi che assicurano le difese degli animali nei confronti degli attacchi microbici.

Queste tre classi di proteine, la prima delle quali , gli enzimi, è di gran lunga la più numerosa, hanno tutte la  propria funzione fisiologica. Dal punto di vista strutturale sono tutte caratterizzate da un arrangiamento globulare della catena peptidica, come nel caso della mioglobina che, come molto enzimi e altre molecole di trasporto, possiede un gruppo prostetico, ossia un costituente non proteico che partecipa alla funzione catalitica o di trasporto.

In questo caso l’atomo di ferro al centro del gruppo porfirinico  forma un legame di coordinazione con la molecola di ossigeno . Deve essere sottolineato che le parti della catena proteica della mioglobina con configurazione  a-elica sono abbastanza elevate  (circa il 75%), mentre la maggioranza delle proteine non ne ha più del 10%.

Se una proteina ha gli stessi angoli di rotazione Ca-N e Ca-C che si ripetono lungo la lunghezza della catena polipeptidica, questa produrrà una sorta di arrangiamento compatto, ripiegato in forma globulare. Al contrario, ci si possono aspettare molecole allungate dall’aspetto molto ordinato. Proteine di questo tipo hanno un ruolo strutturale nei tessuti animali e una in particolare, il collagene, gioca un ruolo  fondamentale nella consistenza della carne.

 Fig.P.8-struttura della mioglobina e gruppo eme

 

Il terzo gruppo di proteine ha una funzione nutrizionale sia nel passaggio di sostanze nutrienti tra madre e prole (per esempio la caseina del latte), sia nell’accumulo di materiale di riserva per l’embrione ( per esempio le proteine dei semi e dell’uovo negli uccelli). In questi casi la forma delle proteine è secondaria rispetto all’importanza della composizione complessiva.

Per esempio il glutine, la principale proteina del grano, è ricco di glutammina, così che paragonato ad altre proteine, è più ricco di azoto. Tra le altre caratteristiche distintive, proteine dei semi e caseine hanno  la comune tendenza a formare degli aggregati dalla struttura non ben definita. Da un punto di vista biologico questo comportamento assicura un elevato accumulo di sostanze nutrienti, senza che vi sia un nutrimento dalla pressione osmotica, come avviene normalmente in presenza di elevate concentrazioni di soluti. Analiticamente parlando, però, questo comportamento ostacola la comprensione della loro struttura e solo da poco la struttura del glutine ha cominciato a essere compresa in modo corretto.

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