Latte, alimento proteico per eccellenza?

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Il latte di vacca, Bos laurus, è un’importante fonte proteica per l’uomo e in particolare per l’infanzia. Si presenta come una soluzione acquosa di proteine, lattosio, minerali ed alcune vitamine, che contiene globuli di grasso in emulsione e una dispersione colloidale di micelle di caseina.

Queste sono costituite da un gruppo di proteine tra loro correlate. Note con il nome omnicomprensivo di proteine della caseina, insieme con fosfati, calcio e tracce di citrato. Il prodotto sgrassato si chiama latte scremato o magro. Portando il pH a 4.6, precipita anche la caseina, lasciando come residuo un liquido detto siero, per analogia con il sangue.

Il siero ottenuto dalla caseificazione ha una composizione leggermente diversa. Una parte della caseina passa in soluzione ed il lattosio può essere stato parzialmente trasformato in acido lattico dai batteri presenti.

Le proporzioni delle diverse caseine e delle proteine del siero variano in maniera abbastanza considerevole. Come il contenuto proteico totale del latte, ma i valori in tabella possono essere considerati tipici.

Le lettere greche utilizzate per identificare le diverse proteine sono state assegnate in origine per indicare la modalità elettroforetica, la <s> della as1-caseina si riferisce invece alla sua sensibilità alla precipitazione per mezzo degli ioni Calcio.

Sebbene il prefisso as1, b , etc…definisca una particolare proteina, sono note numerose varianti che differiscono leggermente nella sequenza amminoacidica. La as1C-caseina è diversa dalla as1B (variante più comune) per un residuo di glicina in posizione 195 della catena polipeptidica al posto dell’acido glutammico.

L’accurato esame del rapporto tra queste due varianti può indicare la razza della vacca che ha prodotto il latte.

Le micelle di caseina sono grossolanamente sferiche. Hanno un diametro che può arrivare fino a 600 nm, anche se circa la metà ha un diametro compreso tra 130 e 250 nm. Le micelle restanti sono equamente distribuite al di sopra e al di sotto di questo intervallo .

Un litro di latte ne contiene circa 1015 unità e ogni micella è formata da circa 2×104 molecole di caseina. Queste hanno un peso molecolare pari a 2.35x 104 per la a-caseina, 2.40 per la b e 1.90 per la k. La g-caseina sembra essere un artefatto originato dalle procedure per separare e purificare le caseine e consiste in un frammento della b-caseina che proviene da un’idrolisi provocata dagli enzimi proteolitici del latte.

Per molti anni si è cercato di descrivere la disposizione delle caseine nelle micelle sebbene siano ancora molti i dettagli da definire, è ormai comunemente accertato che questa sia un aggregato di sub micelle, secondo il modello proposto nel 1975 da Slattery e d Evard. Ogni sub micella è un aggregato dalla forma all’incirca sferica, costituito da 25-30 molecole di a- b- e k-caseine, in proporzioni che mediamente sono pressoché uguali a quelle del latte ma è probabile che all’interno di ogni micella le percentuali delle diverse proteine varino ampiamente e  che ve ne siano alcune particolarmente ricche di a-caseina.

L’associazione delle molecole di caseina che formano le sub micelle è dovuta alle caratteristiche peculiari di tutti e tre i tipi di caseina, le cui catene polipeptidiche hanno una predominanza di amminoacidi polari verso le loro estremità N.

Nel caso di as- e b-caseina, queste estremità sono molto ricche di fosfoserina, che permette di legare ioni Calcio e di formare legami tra le diverse micelle mediante catene dei cosiddetti aggregati di fosfato di Calcio “colloidale” (CCP) .

Al contrario, la k-caseina non ha residui fosfato ma uno o più residui di treonina dell’estremità polare C della catena, legano un trisaccaride, l’a-N-acetilneuraminil-(2->6)-a-galattosil-(1->6)-N-acetilgalattosammina, che ne garantisce il carattere idrolfilo.

I gruppi fosfato di a- e b-caseina reagiscono con gli ioni Calcio legando le submicelle direttamente assieme o, più probabilmente, per mezzo di catene di particelle CCP e con l’intervento sporadico degli ioni citrato e Magnesio. Tutti i residui disponibili di fosfoserina legano ioni Calcio, così come i gruppi carbossilici dell’acido glutammico.

Il concetto chiave delle submicelle sta nell’idea che la micella di k-caseina si aggreghi. La sua parte idrofila, che però non lega il Calcio, formi una zona simile a una calotta polare nella quale non si ha nessun legame tra le micelle.

caseina

Anche se le molecole di k-caseina non sono così localizzate come in figura lascerebbe supporre, le submicelle povere o prive di k-caseina tendono a occupare il centro della micella. All’aumentare delle dimensioni di queste ultime, dovute all’aggregazione di più submicelle, aumentano le zone ricche di k-caseina fino a che queste diventano predominanti, evitando così una crescita indefinita della micella.

La microscopia elettronica applicata alla micella di caseina ha confermato che queste presentano un aspetto simile alla superficie di un lampone. Come ci si aspetterebbe da un aggregato di particelle approssimativamente sferico.

Questa struttura ha due importanti caratteristiche. La prima, conosciuta da molti anni, riguarda la capacità della micella di autoregolare la propria dimensione con la a-caseina che prevale sulla superficie. È molto difficile immaginare un qualsiasi processo biologico che possa dotare una micella costituita da as-e b-caseina di un rivestimento di k-caseina al raggiungimento di una certa dimensione!

Da un punto di vista fisiologico. La presenza di una qualche sorta di aggregato proteico è essenziale. Poiché una semplice soluzione di proteine in queste quantità risulterebbe essere troppo viscosa per una normale secrezione. L’altra caratteristica consiste nel fatto che le micelle, legando CCP alle proteine, possono fornire al lattante Calcio  e fosfati in gran quantità evitando la precipitazione di cristalli di fosfato di calcio insolubile. Le particelle di CCP, formate in generale da Ca3(PO4)6 sono amorfe.

Le principali proteine del siero, a-lattoalbumina e b-lattoglobulina sono stati al centro dell’attenzione di studiosi, che hanno valutato le loro proprietà fisiche e la loro struttura senza che, però, si capisse molto circa le ragioni della ,oro presenza nel latte, oltre al fatto di contribuire al patrimonio proteico totale.

Al contrario, le immunoglobuline si sono mostrate di grande interesse per la scienza degli alimenti: sono comunemente note come anticorpi e sono sintetizzate in varie parti dell’organismo, ghiandole mammarie incluse, in risposta all’invasione dei tessuti da parte di agenti esogeni, in particolare batteri, virus e tossine.

La loro reazione con questi antigeni è estremamente specifica e facilita la neutralizzazione o la distruzione degli invasori a opera di altre parti del sistema di difesa dell’organismo. L’esposizione della madre ai comuni agenti patogeni, specie quelli responsabili delle infezioni intestinali, come la diarrea, potenzialmente molto pericolosa per il neonato, stimola la comparsa di anticorpi appropriati nel latte materno, indubbiamente efficaci nel proteggere la prole da molte malattie pericolose.

Per quanto i produttori di alimenti per l’infanzia si sforzino di rendere simile al latte materno il prodotto in polvere a base di latte vaccino, è evidente che non sarà mai possibile eguagliare gli indiscutibili vantaggi dell’alimentazione al seno.

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