AMMINOACIDI ESSENZIALI E QUALITA’ DELLE PROTEINE

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Le proteine della nostra dieta ci forniscono gli amminoacidi che utilizziamo per la sintesi proteica, i costituenti principali dei nostri tessuti.

Le percentuali dei diversi amminoacidi, presenti in vari alimenti, sono riportati in tabella .L’azione degli enzimi idrolitici nello stomaco o nell’intestino tenue porta alla demolizione delle proteine, ad amminoacidi, che entrano nel flusso sanguigno e diventano parte della dotazione del nostro organismo.

 

Fig. p-9: composizione in amminoacidi delle proteina della dieta

Questi possono in parte derivare anche dalla demolizione delle proteine dell’organismo, processo fondamentale del rinnovamento delle cellule vecchie o in soprannumero. Gli amminoacidi sono utilizzati non solo per la sintesi proteica, ma anche come materiale di partenza per la produzione di purine, pirimidine, porfirine e altre sostanze.

L’equilibrio tra gli amminoacidi assunti e le necessità dell’organismo è una delle funzioni epatiche più importanti. Molti dei cosiddetti amminoacidi non essenziali possono essere sintetizzati anche dai mammiferi, se in presenza di adeguate disponibilità di azoto amminico e carboidrati.

Tuttavia ce ne sono altri, i cosiddetti essenziali, che non possono essere sintetizzati dai mammiferi e devono essere presenti con la dieta.

Le proteine della dieta dovrebbero fornire gli amminoacidi nelle giuste proporzioni, secondo le necessità del corpo, ma naturalmente questa situazione è solo ideale.

Gli amminoacidi in eccesso sono distrutti ricavando energia attraverso un processo di ossidazione oppure sono convertiti in grasso di riserva. L’azoto è escreto come urea, oppure è utilizzato nella sintesi di amminoacidi non essenziali secondo le necessità dell’organismo. Nel caso si manifesti la carenza anche di un solo amminoacido essenziale, sorgono delle difficoltà, poiché si può bloccare la sintesi delle proteine.

Il regime alimentare europeo contiene quantità più che sufficienti di tutti gli amminoacidi, ma molti abitanti dell’Africa e dell’Asia hanno un apporto proteico inadeguato sia dal punto di vista quantitativo, sia da quello quantitativo, in special modo che alcuni amminoacidi essenziali.

Si è stabilito che la percentuale dei vari amminoacidi richiesti nell’infanzia corrisponde a quella del latte materno, tanto che questo è ora accettato come standard per giudicare il valore nutrizionale di altri alimenti.

Fig p-10: amminoacidi essenziali in alcune importanti proteine presenti negli alimenti

 

 E evidente da questi dati che la generalità dei ruoli svolti dalle catene laterali degli amminoacidi nel mantenere la struttura proteica, porta ad una composizione amminoacidica largamente simile in alimenti di origine diversa. Le proteine animali (uova, latte e carne) non differiscono in modo rilevante dal latte materno, ma quelle vegetali possono presentare qualche problema. Il basso contenuto di lisina nelle proteine del fumento diminuisce l’efficienza dell’apporto proteico di questo prodotto a solo il 50%, paragonato al latte materno.

La quantità di frumento necessaria per provvedere al fabbisogno  di lisina fornirebbe un eccesso di altri amminoacidi che andrebbero distrutti. I legumi, come soia e piselli sono dotati di buoni livelli di lisina, ma sono poveri di metionina, così che anch ‘essi non sono un’adeguata fonte proteica.

Una dieta che contenga una miscela di cereali e legumi sarebbe, quindi, ovviamente  più efficace. L’efficienza di una proteina o di un alimento  o di una dieta completa, può essere definita numericamente, calcolando le percentuali di ogni suo singolo amminoacido.

Confrontando questi dati con quelli del latte materno, si può calcolare il “punteggio chimico” come la percentuale relativa all’amminoacido essenziale meno rappresentato. Questi valori rappresentano una guida ragionevole, anche se del tutto orientativa, per valutare la presenza delle diverse proteine nell’alimentazione umana.

Fig p-11: efficienza nutrizionale di alcune espresse

 

Sperimentazioni per stimare l’efficienza in termini di percentuale di azoto proteico presente nella dieta rispetto a quello utilizzato dall’organismo, mostrano che non si raggiunge mai il valore teorico. Generalmente per spiegare queste discrepanze sono chiamati in causa l’inevitabile inefficienza del sistema digestivo e gli affetti della cottura, oltre al fatto che i dati della letteratura spesso si riferiscono a ricerche effettuate su animali di allevamento invece che sull’uomo.

Le proteine contenute nelle diete europee sono ben bilanciate e danno dei punteggi chimici di circa 70. Gli inglesi adulti assumono giornalmente una quantità di proteine compresa tra 60 e 90 in modo tale che qualsiasi dieta equilibrata, comprese quella vegetariana, forniranno almeno 3 g dell’amminoacido meno abbondante.

Il problema della carenza di lisina e di metionina delle proteine vegetali, che altrimenti costituirebbero un alimento ideale, è esacerbato dalla tendenza di questi due amminoacidi ad andare incontro a reazioni nel corso della conservazione o durante i processi di trasformazione degli alimenti che ne distruggono  il potere nutrizionale.

La reazione di Maillard tra il gruppo amminico della lisina e gli zuccheri  è illustrata in figura p-13 ma non è l’unica via attraverso la quale si può perdere lisina.

Fig p-12: reazione di Maillard

 

Nel corso dei trattamenti termici, spesso se condotti ad alte temperature e in condizioni alcaline, le catene laterali di molti amminoacidi sono in grado di legarsi con altre, causando delle perdite nutrizionali.

Cisterna e serina, perdendo rispettivamente acido solfidrico e acqua, sono entrambe soggette a trasformarsi in diidroalanina, che a sua volta è in grado di reagire con le catene laterali della lisina, portando alla formazione di legami irreeversibili tra parti diverse del polipeptide

L’acido solfidrico, proveniente dalla cisterna presente nella  cisterna dell’uovo, durante queste reazioni, macchia i cucchiaini di argento!!! La formazione di questi legami di reticolazione non solo riduce il numero di residui di lisina disponibili ma, legando catene polipeptidiche tra loro vicine, tende a impedire l’assimilazione della restante parte della molecola proteica, poiché si ostacola lo svolgimento e l’accesso agli enzimi proteolitici dell’intestino .    

Fig p-13: processo di degradazione degli amminoacidi in proteine sottoposte all’azione del calore in ambiente alcalino

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