Alimenti proteici: la carne…secondo trancio

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L’energia sotto forma di ATP, necessaria per la contrazione e per il prelievo attivo del Ca dal reticolo sarcoplasmatico, deriva da due fonti. Nel caso sia richiesta una modesta attività motoria, l’acido piruvico (acido 2-ossopropanoico), derivato dalla demolizione degli zuccheri o da unità acetile provenienti dalla demolizione dei grassi, è ossidato nei mitocondri delle fibre muscolari.

L’energia resa disponibile con questa ossidazione è utilizzata nei mitocondri per la fosforilazione dell’adenosina difosfato al corrispondente trifosfato.

Per ogni mezza molecola di O2 ridotta ad H2O si formano tre molecole di ATP. L’ossigeno è trasportato dal sangue ai mitocondri e qui si trova come addotto della mioglobina, fonte del colore rosso della carne.

Nel caso sia richiesto uno sforzo muscolare intenso, per esempio quando si rincore un autobus o quando un fagiano spicca il volo, il limitato apporto di ossigeno non consente un adeguato rifornimento di ATP, per cui il muscolo ricava l’energia necessaria attraverso la via anaerobica, meno efficiente ma più veloce, convertendo il glicogeno o il glucosio in acido lattico attraverso la glicolisi.

In questo modo, però, si ottengono solamente due molecole di ATP per ogni molecola di glucosio, al posto delle 36 ricavabili dal’ossidazione completa a CO2.

In vivo, la glicolisi anaerobica non può essere mantenuta che per tempi molto brevi, prima che l’accumulo di acido lattico non diventi eccessivo, con la conseguente cessazione dello sforzo a causa del dolore.

Non appena la domanda da parte del muscolo cessa, l’acido lattico è ossidato a piruvato e quindi a CO2, oppure convertito a glucosio nel fegato.

Alla morte dell’animale, anche se al muscolo non pervengono più segnali di contrazione, c’è ancora una richiesta di ATP da parte del sistema di pompaggio del reticolo sarcoplasmatico, così come per altre reazioni.

Poiché, ovviamente, l’apporto di ossigeno col flusso sanguigno è cessato, tutto l’ATP prodotto deriva dalla glicolisi, fino a quando anche questa non termina definitivamente. Nel caso l’animale abbia sofferto la fame o abbia subito maltrattamenti prima della macellazione, le riserve di glicogeno si esauriscono rapidamente con conseguente interruzione della glicolisi.

Al contrario, se il tessuto muscolare dell’animale dispone di congrue riserve la glicolisi prosegue fino a quando l’acido lattico prodotto non abbassa il pH fino a 5.0-5.5, valori sufficienti a inibire gli enzimi della glicolisi.

Il livello di ATP cala ed il calcio non può più essere pompato al di fuori del sarcoplasma nelle vescicole del reticolo sarcoplasmico. L’accumulo di calcio favorisce l’interazione di miosina e di actina, ma la mancanza di ATP impedisce di completare il ciclo che porterebbe alla contrazione.

I filamenti spessi e quelli sottili formano perciò, un legame permanente come indicato allo stadio III e il muscolo diventa rigido: è lo stadio di rigor mortis .

È ovviamente impossibile riuscire a cuocere la carne prima che abbia raggiunto questo stadio, e quella cotta mentre questa fase è in atto, si dice sia molto dura.

Fatto salvo che è la corretta applicazione delle pratiche prima e dopo la macellazione, piuttosto che l’impiego del pHmetro, che fa il buon macellaio, la risposta al problema del rigor mortis e di altri aspetti consiste nel permettere alla carne di raggiungere l’intervallo critico di pH tra 5.0 e 5.5.

L’effetto più ovvio dell’abbassamento del pH è quello di impedire lo sviluppo dei microrganismi putrefattivi e patogeni che si diffondono dalla pelle, dagli intestini, etc..durante la preparazione della carcassa. Nel corso della frollatura scompare la consistenza del rigor mortis. In questo contesto, è stata identificata una proteasi molto specifica, attiva solo a pH intorno a 5 ed in presenza di ioni Ca++, la cui funzione in vivo è tuttora ignota, ma che determina la rottura dei filamenti sottili a livello delle unioni nelle linee Z, generando delle discontinuità nel tessuto muscolare e rendendo la carne tenera al termine del periodo di condizionamento.

Il tessuto muscolare contiene moltissima acqua (55-80%), parte della quale è direttamente legata alle proteine del muscolo sia a quelle dei mio filamenti sia agli enzimi del sarcoplasma; la maggior parte delle molecole di acqua, tuttavia, occupa gli spazi tra i filamenti. Durante la cottura, a causa della denaturazione delle proteine, parte dell’acqua fuoriesce, portando la carne al giusto grado d’umidità, mentre è preferibile che un trancio di carne cruda si presenti con la superficie del taglio umida e lucida.

Nonostante le proteine del sarcoplasma leghino meno acqua a pH prossimi al proprio punto isoelettrico, circa 5, la causa principale della perdita di acqua dalla carne ben frollata è dovuta al fatto che, al diminuire del pH, si riducono gli spazi tra un filamento e l’altro per cui parte dell’acqua fuoriesce.

Sebbene un macellaio, per ovvi motivi, possa non gradire queste perdite prima della vendita, l’aumento della mobilità dell’acqua presenta un altro vantaggio legato al colore, oltre a dare alla carne un piacevole aspetto umido tipico del prodotto fresco.

Il colore rosso della mioglobina varia da muscolo all’altro, e di come esso dipenda dalla specie e dall’età dell’animale. Alcuni dati tipici relativi a bovini e suini sono riportati in tabella, sulla base dei risultati riportati da R.A. Laurie (1998).

In linea generale, i muscoli utilizzati in modo discontinuo per sforzi improvvisi, caratterizzati da un rifornimento energetico prevalentemente attraverso la glicolisi anaerobia, hanno bassi livelli di mioglobina, pochi mitocondri e perciò risultano chiari.

Il petto di pollo, ossia il muscolo del volo, è un esempio estremo. Al contrario, le cosce di questi stessi animali, con muscoli la cui attività è quasi continua, utilizzano il metabolismo ossidativo e necessitano , dunque, di un elevato quantitativo di mioglobina, risultando così più scuri.

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