Alimenti proteici: la carne e…la salatura

0
470

La salatura è sempre stato un metodo importante per la conservazione della carne. Strofinare la carcassa con sale, immergerla in una salamoia o impiegare i moderni sistemi d’iniezione, sono tutti metodi che hanno lo scopo di aumentare la concentrazione salina del tessuto, così da impedire la crescita microbica.

Nel caso della pancetta, insieme al sale tradizionalmente si impiegano anche piccole quantità di nitrati che, per azione degli enzimi, si trasformano in ossido d’azoto, NO. Questo si combina con la mioglobina, formando un pigmento rosso, la nitroso mioglobina (NOMb), che impartisce alla pancetta cruda e al prosciutto il loro caratteristico colore rosso.

La loro cottura, attraverso la denaturazione della NOMb, porta alla formazione di un composto di colore rosa acceso,noto col nome di nitrosil emocromogeno, derivato della porfirina dalla struttura incerta, ma che probabilmente lega due gruppi nitrosi all’anello porfirinico.

Sebbene il comportamento post mortem delle miofibrille sia molto importante per la consistenza della carne, il consumatore conosce molto meglio le differenze che sono dovute all’età dell’animale o al tipo di taglio.

Queste variazioni sono principalmente imputabili al tessuto connettivo piuttosto che a quello contrattile. Il tessuto connettivo del muscolo è composto quasi per intero dalle fibre della proteina collagene.

Queste sono costituite da molecole di tropocollagene, ognuna delle quali è lunga 230-300 nm, legate tra loro con legami intramolecolari e arrangiate in senso longitudinale. Le molecole di tropo collagene a loro volta di tre catene polipeptidiche molto simili, ciascuna delle quali è costituita da una lunga elica levogira attorcigliate insieme secondo un’elica destrogira.

L’uso di eliche destrogiro o levogiro a vari livelli dell’organizzazione delle molecole rispecchia la struttura delle funi e dei fili per uso tessile che li rende molto più resistenti.

La composizione in amminoacidi del tropo collagene e la loro sequenza è sorprendente: circa un terzo degli amminoacidi è formato da glicina, mentre prolina e idrossiprolina costituiscono circa il 20-25%. La sequenza illustrata mostra che la glicina è presente ogni tre residui, studi strutturali hanno dimostrato che si trova in corrispondenza dei punti di tangenza tra le tre catene.

Soltanto una dimensione della catena laterale ridotta al minimo (un solo atomo di idrogeno come nella glicina) è compatibile con lo scarsissimo spazio disponibile. La presenza dei due amminoacidi è molto importante perché la forma particolare del loro legame peptidico fornisce gli angoli ideali all’elica del tropocollagene.

La struttura è mantenuta insieme dai legami idrogeno tra le tre catene e tra i gruppi ossidrilici dell’idrossiprolina, che si forma per idrossilazione della prolina a sintesi proteica avvenuta.

Il fatto che l’acido ascorbico (la vitamina C) sia l’agente riducente coinvolto in questa reazione, può essere messo in relazione con la sintomatologia da cerenza di questa vitamina.

Per quanto una molecola di tropocollagene possa essere robusta, i veri responsabili della resistenza della fibra alla trazione sono i legami intramolecolari di reticolazione che impediscono alle singole fibre, se sottoposte a tensione, di scivolare l’una sull’altra. Esistono diversi tipi di legame di questo genere: questi legami sono particolarmente numerosi in questi tessuti, come il tendine d’Achille, dove è richiesta la massima resistenza allo sforzo.

È noto che la carne di un animale giovane è più tenera rispetto a quella dell’adulto. Recentemente si è compreso che, col progredire dell’età, aumenta il numero di doppi legami piuttosto che la quantità di tessuto connettivo.

Un altro fattore determinante per la consistenza della carne sono le differenze di contenuto di collagene nei vari muscoli dello stesso animale. I tagli teneri e pregiati sono quelli che ne contengono minori quantità: nel manzo, il muscolo Psoas major (filetto) , ne contiene un terzo rispetto al taglio adatto per lo stufato, Triceps brachii.

 

Durante la cottura i legami idrogeno del tessuto connettivo si indeboliscono e le fibre si accorciano assumendo una forma più compatta. Se la cottura si prolunga, come nel caspo dello stufato, oltre ai legami idrogeno si rompono anche alcuni dei legami intermolecolari più deboli.

In questo modo, il collagene si solubilizza e in parte fuoriesce, favorendo, quando il sugo si raffredda, la sua gelatinizzazione attraverso la formazione di quei legami idrogeno che il calore aveva rotto.

Il tessuto muscolare contiene solo una piccola parte del collagene totale, la maggior parte del quale si trova nella pelle (o cuoio) e nelle ossa. Nonostante questi tessuti siano marginali dal punto di vista alimentare, sono generalmente la fonte del collagene che è trasformato in gelatina, un importante ingrediente molto usato come gelificante nell’industria dolciaria (gelatina per bambini) nei dessert e in prodotti a base di carne.

Le ossa utilizzate per la produzione di gelatina sono dapprima frantumate quindi immerse in acido cloridrico diluito per un periodo fino a due settimane allo scopo di solubilizzare ed eliminare il fosfato di calcio.

Il processo procede come per il cuoio: si inizia con un trattamento a base di calce (idrossido di calcio, Ca(OH)2 ) per alcune settimane che, a causa dell’ambiente alcalino, favorisce la rottura dei legami tra le catene di collagene. Al termine la calce, i residui grassi e le altre proteine sono eliminati e il residuo è neutralizzato ed estratto con acqua calda a temperature crecenti. La soluzione di gelatina così ottenuta è filtrata, concentrata ed essiccata.

In modo abbastanza simile ai gelificanti a base di polisaccaridi, la gelatina è insolubile in acqua fredda, ma si solubilizza velocemente a caldo. Raffreddando la soluzione, le molecole del polimero passano da uno stato senza organizzazioni definite e ripetitive (dette più brevemente random coil) allo stato elicoidale, simile a quello del tessuto connettivo originario.

In questo stato segmenti di catena polimerica possono associarsi per formare zone di giunzione tramite legami idrogeno, come avviene nei gel di polisaccaridi.

VN:F [1.9.22_1171]

Quanto ti e` stato utile questo articolo?

Rating: 1.0/10 (1 vote cast)
Alimenti proteici: la carne e...la salatura, 1.0 out of 10 based on 1 rating

lascia un commento

Please enter your comment!
Please enter your name here