Nel caso della pancetta, insieme al sale tradizionalmente si impiegano anche piccole quantità di nitrati che, per azione degli enzimi, si trasformano in ossido d’azoto, NO. Questo si combina con la mioglobina, formando un pigmento rosso, la nitroso mioglobina (NOMb), che impartisce alla pancetta cruda e al prosciutto il loro caratteristico colore rosso.

La loro cottura, attraverso la denaturazione della NOMb, porta alla formazione di un composto di colore rosa acceso,noto col nome di nitrosil emocromogeno, derivato della porfirina dalla struttura incerta, ma che probabilmente lega due gruppi nitrosi all’anello porfirinico.

Sebbene il comportamento post mortem delle miofibrille sia molto importante per la consistenza della carne, il consumatore conosce molto meglio le differenze che sono dovute all’età dell’animale o al tipo di taglio.

Queste variazioni sono principalmente imputabili al tessuto connettivo piuttosto che a quello contrattile. Il tessuto connettivo del muscolo è composto quasi per intero dalle fibre della proteina collagene.

Queste sono costituite da molecole di tropocollagene, ognuna delle quali è lunga 230-300 nm, legate tra loro con legami intramolecolari e arrangiate in senso longitudinale. Le molecole di tropo collagene a loro volta di tre catene polipeptidiche molto simili, ciascuna delle quali è costituita da una lunga elica levogira attorcigliate insieme secondo un’elica destrogira.

L’uso di eliche destrogiro o levogiro a vari livelli dell’organizzazione delle molecole rispecchia la struttura delle funi e dei fili per uso tessile che li rende molto più resistenti.

La composizione in amminoacidi del tropo collagene e la loro sequenza è sorprendente: circa un terzo degli amminoacidi è formato da glicina, mentre prolina e idrossiprolina costituiscono circa il 20-25%. La sequenza illustrata mostra che la glicina è presente ogni tre residui, studi strutturali hanno dimostrato che si trova in corrispondenza dei punti di tangenza tra le tre catene.

Soltanto una dimensione della catena laterale ridotta al minimo (un solo atomo di idrogeno come nella glicina) è compatibile con lo scarsissimo spazio disponibile. La presenza dei due amminoacidi è molto importante perché la forma particolare del loro legame peptidico fornisce gli angoli ideali all’elica del tropocollagene.

La struttura è mantenuta insieme dai legami idrogeno tra le tre catene e tra i gruppi ossidrilici dell’idrossiprolina, che si forma per idrossilazione della prolina a sintesi proteica avvenuta.

Il fatto che l’acido ascorbico (la vitamina C) sia l’agente riducente coinvolto in questa reazione, può essere messo in relazione con la sintomatologia da cerenza di questa vitamina.

Per quanto una molecola di tropocollagene possa essere robusta, i veri responsabili della resistenza della fibra alla trazione sono i legami intramolecolari di reticolazione che impediscono alle singole fibre, se sottoposte a tensione, di scivolare l’una sull’altra. Esistono diversi tipi di legame di questo genere: questi legami sono particolarmente numerosi in questi tessuti, come il tendine d’Achille, dove è richiesta la massima resistenza allo sforzo.

È noto che la carne di un animale giovane è più tenera rispetto a quella dell’adulto. Recentemente si è compreso che, col progredire dell’età, aumenta il numero di doppi legami piuttosto che la quantità di tessuto connettivo.

Un altro fattore determinante per la consistenza della carne sono le differenze di contenuto di collagene nei vari muscoli dello stesso animale. I tagli teneri e pregiati sono quelli che ne contengono minori quantità: nel manzo, il muscolo Psoas major (filetto) , ne contiene un terzo rispetto al taglio adatto per lo stufato, Triceps brachii.

Durante la cottura i legami idrogeno del tessuto connettivo si indeboliscono e le fibre si accorciano assumendo una forma più compatta. Se la cottura si prolunga, come nel caspo dello stufato, oltre ai legami idrogeno si rompono anche alcuni dei legami intermolecolari più deboli.

In questo modo, il collagene si solubilizza e in parte fuoriesce, favorendo, quando il sugo si raffredda, la sua gelatinizzazione attraverso la formazione di quei legami idrogeno che il calore aveva rotto.

Il tessuto muscolare contiene solo una piccola parte del collagene totale, la maggior parte del quale si trova nella pelle (o cuoio) e nelle ossa. Nonostante questi tessuti siano marginali dal punto di vista alimentare, sono generalmente la fonte del collagene che è trasformato in gelatina, un importante ingrediente molto usato come gelificante nell’industria dolciaria (gelatina per bambini) nei dessert e in prodotti a base di carne.

Le ossa utilizzate per la produzione di gelatina sono dapprima frantumate quindi immerse in acido cloridrico diluito per un periodo fino a due settimane allo scopo di solubilizzare ed eliminare il fosfato di calcio.

Il processo procede come per il cuoio: si inizia con un trattamento a base di calce (idrossido di calcio, Ca(OH)₂ ) per alcune settimane che, a causa dell’ambiente alcalino, favorisce la rottura dei legami tra le catene di collagene. Al termine la calce, i residui grassi e le altre proteine sono eliminati e il residuo è neutralizzato ed estratto con acqua calda a temperature crecenti. La soluzione di gelatina così ottenuta è filtrata, concentrata ed essiccata.

In modo abbastanza simile ai gelificanti a base di polisaccaridi, la gelatina è insolubile in acqua fredda, ma si solubilizza velocemente a caldo. Raffreddando la soluzione, le molecole del polimero passano da uno stato senza organizzazioni definite e ripetitive (dette più brevemente random coil) allo stato elicoidale, simile a quello del tessuto connettivo originario.

In questo stato segmenti di catena polimerica possono associarsi per formare zone di giunzione tramite legami idrogeno, come avviene nei gel di polisaccaridi.

L’ossimioglobina è di colore rosso brillante (il suo spettro presenta un doppio picco con lunghezza d’onda max a 544 e 581 nm), mentre la mioglobina è rosso porpora scuro (558 nm, la differenza del colore del sangue venoso e di quello arterioso si basa su una simile relazione tra le due forme di emoglobina).

La parte interna del muscolo di una carcassa è, ovviamente, in condizioni di anaerobiosi,e per questo motivo la superficie di un taglio fresco di carne cruda ha, come si aspetta, un colore rosso porpora scuro. Rapidamente la diffusione dell’ossigeno dalla superficie verso l’interno incomincia a convertire la Mb a MbO₂, conferendo alla carne un attraente aspetto rosso brillante al crescere della MbO₂.

Un altro importante effetto di un adeguato abbassamento del pH post mortem è dovuto all’aumento della disponibilità di acqua libera, che favorisce la diffusione dell’ossigeno. Infatti, se il pH restasse elevato, ci sarebbe una disponibilità molto minore. Il sistema respiratorio del muscolo continua a consumare l’ossigeno disponibile, fino alla rottura completa della carne, per cui lo strato di MbO₂ non è mai più profondo di qualche millimetro.

A concentrazioni di ossigeno intermedie, come avviene all’interfaccia tra MbO2 e Mb, il ferro della mioglobina è ossidato, dall’ossigeno che lega, a Fe³⁺. Questo provoca due conseguenze: la più ovvia è che la metamioglobina (MMb) che si forma ha una sfumatura bruna poco attraente (507 nm).  Per questo motivo la carne conservata a temperatura ambiente sviluppa uno strato di questo colore immediatamente al di sotto della superficie che, col passare del tempo, tende ad affiorare, conferendo alla carne un colore che tende più al marrone piuttosto che al rosso, chiaro segno che non è più fresca.

L’altra conseguenza è dovuta al distacco dell’ossigeno come radicale libero, nella forma protonata del radicale superossido. Questi radicali liberi possono dare inizio alle reazioni a catena dell’autossidazione dei lipidi che portano all’ossidazione del grasso della carne, il che giustifica la relazione tra aspetto della carne cruda ed il suo sapore una volta cotta.

Con la cottura la mioglobina, al pari delle altre proteine, è denaturata. Lo svolgimento della catena polipeptidica sposta l’istidina, il cui azoto era legato al ferro dell’anello porfirinico, e ne modifica le proprietà, tanto che questo è rapidamente ossidato a Fe³⁺ dall’ossigeno presente.

La carne cotta, per questo motivo, assume una colorazione marrone, tranne che nella parte più interna dei tranci più grossi, dove l’ossigeno è praticamente assente. Il colore rosa al centro dell’arrosto è dovuto a un derivato dell’eme nel quale gli atomi di azoto del residuo di istidina, che non è necessariamente quella dalle molecole di mioglobina originali, occupano entrambe le posizioni di coordinazione vacanti sulle facce opposte dell’anello porfirinico.

L’energia resa disponibile con questa ossidazione è utilizzata nei mitocondri per la fosforilazione dell’adenosina difosfato al corrispondente trifosfato.

Per ogni mezza molecola di O₂ ridotta ad H₂O si formano tre molecole di ATP. L’ossigeno è trasportato dal sangue ai mitocondri e qui si trova come addotto della mioglobina, fonte del colore rosso della carne.

Nel caso sia richiesto uno sforzo muscolare intenso, per esempio quando si rincore un autobus o quando un fagiano spicca il volo, il limitato apporto di ossigeno non consente un adeguato rifornimento di ATP, per cui il muscolo ricava l’energia necessaria attraverso la via anaerobica, meno efficiente ma più veloce, convertendo il glicogeno o il glucosio in acido lattico attraverso la glicolisi.

In questo modo, però, si ottengono solamente due molecole di ATP per ogni molecola di glucosio, al posto delle 36 ricavabili dal’ossidazione completa a CO₂.

In vivo, la glicolisi anaerobica non può essere mantenuta che per tempi molto brevi, prima che l’accumulo di acido lattico non diventi eccessivo, con la conseguente cessazione dello sforzo a causa del dolore.

Non appena la domanda da parte del muscolo cessa, l’acido lattico è ossidato a piruvato e quindi a CO₂, oppure convertito a glucosio nel fegato.

Alla morte dell’animale, anche se al muscolo non pervengono più segnali di contrazione, c’è ancora una richiesta di ATP da parte del sistema di pompaggio del reticolo sarcoplasmatico, così come per altre reazioni.

Poiché, ovviamente, l’apporto di ossigeno col flusso sanguigno è cessato, tutto l’ATP prodotto deriva dalla glicolisi, fino a quando anche questa non termina definitivamente. Nel caso l’animale abbia sofferto la fame o abbia subito maltrattamenti prima della macellazione, le riserve di glicogeno si esauriscono rapidamente con conseguente interruzione della glicolisi.

Al contrario, se il tessuto muscolare dell’animale dispone di congrue riserve la glicolisi prosegue fino a quando l’acido lattico prodotto non abbassa il pH fino a 5.0-5.5, valori sufficienti a inibire gli enzimi della glicolisi.

Il livello di ATP cala ed il calcio non può più essere pompato al di fuori del sarcoplasma nelle vescicole del reticolo sarcoplasmico. L’accumulo di calcio favorisce l’interazione di miosina e di actina, ma la mancanza di ATP impedisce di completare il ciclo che porterebbe alla contrazione.

I filamenti spessi e quelli sottili formano perciò, un legame permanente come indicato allo stadio III e il muscolo diventa rigido: è lo stadio di rigor mortis .

È ovviamente impossibile riuscire a cuocere la carne prima che abbia raggiunto questo stadio, e quella cotta mentre questa fase è in atto, si dice sia molto dura.

Fatto salvo che è la corretta applicazione delle pratiche prima e dopo la macellazione, piuttosto che l’impiego del pHmetro, che fa il buon macellaio, la risposta al problema del rigor mortis e di altri aspetti consiste nel permettere alla carne di raggiungere l’intervallo critico di pH tra 5.0 e 5.5.

L’effetto più ovvio dell’abbassamento del pH è quello di impedire lo sviluppo dei microrganismi putrefattivi e patogeni che si diffondono dalla pelle, dagli intestini, etc..durante la preparazione della carcassa. Nel corso della frollatura scompare la consistenza del rigor mortis. In questo contesto, è stata identificata una proteasi molto specifica, attiva solo a pH intorno a 5 ed in presenza di ioni Ca++, la cui funzione in vivo è tuttora ignota, ma che determina la rottura dei filamenti sottili a livello delle unioni nelle linee Z, generando delle discontinuità nel tessuto muscolare e rendendo la carne tenera al termine del periodo di condizionamento.

Il tessuto muscolare contiene moltissima acqua (55-80%), parte della quale è direttamente legata alle proteine del muscolo sia a quelle dei mio filamenti sia agli enzimi del sarcoplasma; la maggior parte delle molecole di acqua, tuttavia, occupa gli spazi tra i filamenti. Durante la cottura, a causa della denaturazione delle proteine, parte dell’acqua fuoriesce, portando la carne al giusto grado d’umidità, mentre è preferibile che un trancio di carne cruda si presenti con la superficie del taglio umida e lucida.

Nonostante le proteine del sarcoplasma leghino meno acqua a pH prossimi al proprio punto isoelettrico, circa 5, la causa principale della perdita di acqua dalla carne ben frollata è dovuta al fatto che, al diminuire del pH, si riducono gli spazi tra un filamento e l’altro per cui parte dell’acqua fuoriesce.

Sebbene un macellaio, per ovvi motivi, possa non gradire queste perdite prima della vendita, l’aumento della mobilità dell’acqua presenta un altro vantaggio legato al colore, oltre a dare alla carne un piacevole aspetto umido tipico del prodotto fresco.

Il colore rosso della mioglobina varia da muscolo all’altro, e di come esso dipenda dalla specie e dall’età dell’animale. Alcuni dati tipici relativi a bovini e suini sono riportati in tabella, sulla base dei risultati riportati da R.A. Laurie (1998).

In linea generale, i muscoli utilizzati in modo discontinuo per sforzi improvvisi, caratterizzati da un rifornimento energetico prevalentemente attraverso la glicolisi anaerobia, hanno bassi livelli di mioglobina, pochi mitocondri e perciò risultano chiari.

Il petto di pollo, ossia il muscolo del volo, è un esempio estremo. Al contrario, le cosce di questi stessi animali, con muscoli la cui attività è quasi continua, utilizzano il metabolismo ossidativo e necessitano , dunque, di un elevato quantitativo di mioglobina, risultando così più scuri.

La biologia, per esempio, studia aspetti che interessano meno la chimica degli alimenti o le scienze della nutrizione. La struttura del tessuto muscolare è estremamente complessa per cui si rimanda ai lettori con interessi biologici o biochimici di approfondire la descrizione che segue su testi specifici di biologia cellulare, fisiologia dei mammiferi o biochimica.

Un normale trancio di carne presente sul banco di una macelleria, è tagliato da diversi muscoli, ciascuno dei quali dotato dei propri ancoraggi allo scheletro, del proprio sistema vascolare e dei propri nervi.

Ogni muscolo è rivestito da uno strato di tessuto connettivo costituito quasi per intero di collagene. Questo strato contiene e sostiene il tessuto contrattile del muscolo e le sue estremità forniscono le connessioni allo scheletro.

Le unità contrattili del muscolo sono le fibre muscolari, costituite da cellule estremamente allungate, con un diametro di 10-100 micrometri e una lunghezza  fino a 30 cm. L’esame di una sezione trasversale delle fibre muscolari mostra un’organizzazione in fasci separati da tessuto connettivo, che si presenta senza soluzioni di continuità con quello che circonda il muscolo. I vasi sanguigni, il tessuto adiposo e i nervi sono anch’essi immersi nel tessuto connettivo.

Le fibre muscolari hanno molte delle caratteristiche proprie delle cellule animali più tipiche. Intorno alla fibra c’è la membrana della cellula, detta sarcolemma (il prefisso sarco- deriva dal greco sarkòs, che significa carne).

Lungo la cellula, proprio all’interno del sarcolemma, sono disposti numerosi nuclei. Le fibre muscolari hanno due complessi sistemi di membrane intracellulari: i tubuli trasversali o tubuli T, che sono invaginazioni del sarcolemma, e del reticolo sarcoplasmico che corrisponde al reticolo endoplasmico delle altre cellule.

Entrambi partecipano alla trasmissione del segnale dalle terminazioni nervose motorie sulla superficie alle fibre degli elementi contrattili delle stesse, le miofibrille.. I tubuli T e il reticolo sarcoplasmico circondano ogni miofibrilla in modo tale che le loro contrazioni siano perfettamente sincronizzate. Numerosi mitocondri, disposti tra le miofibrille, assicurano il rifornimento di adenosina trifosfato, ATP, che è il carburante chimico del processo di contrazione.

Le stesse miofibrille sono a loro volta costituite da fasci di filamenti proteici disposti come in figura. I filamenti sottili sono costituiti dalla proteina actina, insieme a quantità minori di tropomiosina e troponina.

I filamenti spessi sono aggregati molto grandi e allungati di miosina. Le sequenze degli eventi che determinano la contrazione muscolare possino essere così riassunte:

1. L’impulso nervoso che giunge alla superficie della membrana della fibra, il sarcolemma, è trasmesso da un capo all’altro della cellula dai tubuli T e provoca il rilascio di Ca⁺⁺ contenuto in vescicole serbatoio formate dalle membrane del reticolo sarcoplasmico.
2. Gli Ca⁺⁺ si legano alla troponina dei filamenti sottili, provocandone una modificazione della forma, che a sua volta causa uno spostamento del complesso proteico adiacente alla tropomiosina, il cui cambiamento di posizione lascia scoperti i siti attivi dell’actina.
3. L’actina “attivata” è ora in grado di reagire ripetutamente, con la miosina dei filamenti spessi e con l’ATP, che è la fonte dell’energia necessaria per la contrazione.
4. Le teste delle molecole di miosina sono disposte ad angoli diversi rispetto ai filamenti spessi nei vari stadi del ciclo, in modo tale che di volta in volta, per mezzo dell’idrolisi di una molecola di ATP, la testa della miosina impegna una molecola diversa di actina. Ne consegue che i due filamenti si muovono l’uno rispetto all’altro, provocando la contrazione.
5. Quando l’impulso nervoso cessa, il Ca è riportato nel reticolo sarcoplasmico ed il ciclo ritorna allo stadio II, con la tropomiosina che ritorna nella posizione iniziale el’actina non interagisce più con le teste della miosina. Il muscolo risulta ora rilassato e può tornare alla posizione estesa iniziale per azione di altri muscoli.

                                                          FIG . il ciclo della miosina-acinomiosina.Durante la contrazione del muscolo, il ciclo funziona di continuo come indicato.Nel momento in cui cala la concentrazion di ioni Ca non si possono più formare legami con l’actina e il ciclo si ferma allo stadio II. Se invece viene meno il rifonimento di ATP il ciclo si arresta allo stadio III.